Nouveau contenu sur internet avec ce nom :Une nouvelle étude révèle comment les cellules cancéreuses de la prostate échappent au traitement
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Les cellules cancéreuses s’adaptent remarquablement bien au stress. Lorsque les traitements leur causent des dommages, ils trouvent souvent de nouveaux moyens de survivre, alimentant ainsi la résistance aux médicaments et la progression de la maladie.
Des chercheurs du MUSC Hollings Cancer Center, dirigés par Noel Warfel, Ph.D., ont découvert l’une de ces voies d’évacuation. Leur étude, publiée dans Cancer Letters, a révélé un mécanisme jusqu’alors inconnu qui aide les cellules cancéreuses de la prostate à échapper au traitement et indique une stratégie potentielle pour vaincre cette résistance.
La recherche se concentre sur PIM1, une protéine qui stimule la croissance, la survie et la résistance des cellules cancéreuses de la prostate. Bien que les scientifiques aient passé des années à développer des médicaments ciblant PIM1, ces thérapies ont montré un succès limité chez les patients atteints de tumeurs solides.
Nous savons que PIM1 est important pour la progression du cancer de la prostate et la résistance au traitement, mais les inhibiteurs existants n’ont pas bien fonctionné en clinique. Cette étude nous donne le premier aperçu réel de la raison pour laquelle cela se produit et suggère une nouvelle façon de cibler la protéine plus efficacement. »
Noel Warfel, Ph.D., professeur agrégé de biochimie et de biologie moléculaire au MUSC
Quand bloquer une protéine ne suffit pas
La plupart des médicaments anticancéreux conçus pour cibler PIM1 agissent en inhibant son activité kinase – la fonction de signalisation chimique qui contribue à stimuler la croissance tumorale. Mais l’équipe de Warfel avait déjà découvert que PIM1 avait un autre aspect biologique : même lorsque son activité de signalisation est bloquée, la protéine peut continuer à favoriser la survie des cellules cancéreuses.
Dans la nouvelle étude, les chercheurs ont découvert que les inhibiteurs traditionnels de PIM1 créent une arme biologique à double tranchant. Bien que les médicaments réussissent à arrêter l’activité de signalisation PIM1, ils amènent également les cellules cancéreuses à accumuler davantage de protéine PIM1. En conséquence, les thérapies laissent derrière elles un pool croissant de PIM1 qui peut continuer à favoriser la survie des cellules cancéreuses grâce à des mécanismes sans rapport avec l’activité de signalisation.
« Nous bloquons un effet de survie, mais nous augmentons en même temps un autre côté de la médaille », a déclaré Warfel. « Juste en étant présent dans la cellule, PIM1 peut favoriser la résistance. »
Cette découverte a soulevé une question cruciale : si PIM1 ne transmet plus de signaux, comment aide-t-il encore les cellules cancéreuses à survivre ?
Un partenaire surprenant
Pour répondre à cette question, les chercheurs ont étudié les protéines qui interagissent avec PIM1.
Ils ont identifié un nouveau partenaire de liaison : HMGB1, une protéine multifonctionnelle qui réside normalement dans le noyau cellulaire, où elle coordonne les réponses aux dommages causés à l’ADN. Cependant, lorsqu’il y a un excès de PIM1, il se lie à HMGB1 et piège la protéine dans le cytoplasme de la cellule. Là, HMGB1 active un processus de recyclage cellulaire appelé autophagie.
Grâce à l’autophagie, les cellules cancéreuses peuvent éliminer les mitochondries endommagées. Ceci est important car les mitochondries endommagées produisent des molécules instables qui peuvent s’accumuler pendant le traitement et détruire les cellules cancéreuses. En éliminant les mitochondries endommagées, le partenariat PIM1-HMGB1 élimine efficacement une source de dommages cellulaires, aidant ainsi les tumeurs à survivre à des thérapies qui autrement auraient pu être efficaces.
« Lorsque HMGB1 est dans le cytoplasme, il active l’autophagie et aide la cellule à se débarrasser des mitochondries endommagées », a expliqué Warfel. « Cela réduit le stress oxydatif et permet aux cellules cancéreuses de survivre à des défis qui autrement les tueraient. »
Dégrader la cible
Les résultats ont également indiqué une solution possible.
Plutôt que de simplement inhiber PIM1, l’équipe de Warfel a précédemment développé une chimère ciblant la protéolyse, ou PROTAC, conçue pour détruire entièrement la protéine. Leur composé expérimental, connu sous le nom de PIMTAC, élimine les protéines PIM des cellules cancéreuses au lieu de simplement bloquer leur activité.
Dans des études en laboratoire et sur des modèles murins, le PIMTAC s’est révélé plus efficace que les inhibiteurs conventionnels du PIM. Le traitement a augmenté le stress oxydatif au sein des cellules cancéreuses et a conduit à une plus grande mort des cellules cancéreuses. En effet, la suppression de PIM1 a empêché les cellules cancéreuses d’activer la voie de survie médiée par HMGB1 récemment découverte.
« Notre dégradateur élimine les deux côtés du problème », a déclaré Warfel. « Il arrête la signalisation PIM, mais il élimine également ces effets de survie indépendants des kinases. C’est pourquoi nous pensons qu’il a le potentiel d’être plus efficace. »
Ces résultats s’ajoutent aux preuves croissantes selon lesquelles de nombreuses protéines responsables du cancer ont des fonctions importantes au-delà des activités que les scientifiques ciblent traditionnellement avec les médicaments. Le simple fait de désactiver l’activité de signalisation d’une protéine peut ne pas suffire si la protéine continue d’influencer le comportement des cellules cancéreuses par d’autres mécanismes. Étant donné que les protéines PIM sont actives dans plusieurs types de cancer, notamment les cancers du sein, du poumon et du sang, les implications pourraient s’étendre bien au-delà du cancer de la prostate.
« Ce qui est passionnant, c’est que nous apprécions de plus en plus ces fonctions des protéines indépendantes des kinases », a déclaré Warfel. « De nombreux médicaments sont conçus simplement pour bloquer l’activité, mais dans certains cas, il peut s’avérer plus utile d’éliminer complètement la protéine. »
Le travail reste au stade préclinique. Avant que l’approche puisse passer aux essais cliniques, les chercheurs doivent améliorer la façon dont la grosse molécule PROTAC est délivrée dans tout le corps et développer des stratégies pour la cibler plus précisément sur les tumeurs.
Néanmoins, Warfel estime que les résultats soulignent l’intérêt de continuer à sonder même les cibles cancéreuses bien étudiées. Pour les patients atteints d’un cancer de la prostate avancé, la résistance au traitement reste l’un des plus grands défis en matière de soins. En découvrant comment les cellules cancéreuses échappent au traitement, les chercheurs espèrent développer des stratégies améliorées pour que les traitements existants fonctionnent plus longtemps et plus efficacement.
« Nous trouvons toujours de nouvelles façons de lutter contre le cancer », a-t-il déclaré. « Même pour les cibles que nous étudions depuis des années, nous découvrons de nouvelles biologies qui pourraient faire une réelle différence dans l’efficacité des traitements à l’avenir. »
Source:
Référence du journal :
Liu, H., et coll. (2026). La signalisation indépendante de la kinase par PIM1 favorise la résistance aux médicaments en augmentant la mitophagie et en réduisant le stress oxydatif. Lettres sur le cancer. DOI : 10.1016/j.canlet.2026.218611. https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0304383526003745?via%3Dihub
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Cette chronique a été rédigée avec le plus grand soin pour rendre compte du sujet de façon fidèle. Vous pouvez consulter cet article consacré à la « chasteté » et sur le thème « d’arrêter la masturbation », publié par la rédaction de stop-masturbation.com. Le site stop-masturbation.com a pour mission de rassembler et diffuser des textes traitant de la chasteté publiés sur le web. Pour toute remarque concernant ce dossier, merci d’utiliser les coordonnées figurant sur notre site. En suivant régulièrement notre blog, vous serez informé(e) de nos prochaines publications.